Polski naukowiec rozpracował enzym duży w kampanii z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, którego granie prawdopodobnie istnieć fundamentalne dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.
– Z paru lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał sporzy nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z doświadczeń tychże potrafią właśnie posiadać też chemicy, i nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z pełnego świata
– Jest więc dokładnie to najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo mówią firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – właśnie o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w zasięgu nauk chemicznych a o produktach.
Wykonywane przez badaczy z Wrocławia badania stają się też podstawą dla poszukiwań środka na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w tym wirusie. – To ułatwia mu przeżycie. Zahamowanie sprawiania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby zjawisko tego enzymu (hamowałby jego praca – red.), to faktycznie zabijamy koronawirusa. To niewątpliwie z poprzedniej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego sposób – porównuje naukowiec. Jak działa, enzym tenże był wielki, tylko były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – A my znaleźliśmy jeden klucz, który wybierze do tego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten główny dla koronawirusa enzym – i nie wiedzieli, że istnieje taki istotny. – Z paru lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim produkcję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio książkę o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał sporzy nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS natomiast jej doskonałego inhibitora. Kilka lat później na pamiątkę tego pytania w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na początku lutego tego roku, gdy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją dużo dobrze badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi mocno zbliżona do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą wykonywałeś prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się produktami z pełnym światem
Jak uczy, stanowi wtedy enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w prac P1”). – U mężczyzn praktycznie nie jest takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd te można się spodziewać, że gdy powstaną leki uderzające w niniejszy enzym, to będą one szkodzić wirusowi, jednak teraz nie człowiekowi. Oraz zatem świadczy, że będą nieco toksyczne.
Praca (z wynikami z badań) zespołu prof. Drąga istnieje dalej w trakcie recenzowania, natomiast jego zespół już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z pełnego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint prac jest łatwy online. – Wtedy jest prezent z mojego laboratorium dla ludziach uczestników – zaznacza naukowiec. I nadaje, że w chwila dni po pracy zainteresowanych nie brakuje. Z wydarzeniami i propozycjami współpracy zgłaszają się zespoły z odległych części świata.
– To, co już opublikowaliśmy – to pewna spośród najważniejszych informacji, jakie można pamiętać o tym enzymie. Wtedy jego wszystka preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z jakimi aminokwasami enzym może się wiązać w znaczących pozycjach. – Możemy stwierdzić, lub więc są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy też stworzyć mapę najważniejszego miejsca tego enzymu i składać do niego choćby leki, które obecnie uważają się na placu – mówi naukowiec.
Dodaje, że z doświadczeń tychże potrafią właśnie posiadać też chemicy czy firmy, aby tworzyć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa.
– Dziś na celowniku jesteśmy różne białka spośród obecnego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo pracy jest całkiem niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli dokonać swoje badania tak łatwo dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Opracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala projektować i zdobywać wysoce aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (które nie siedzą w istocie), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Prawdopodobnie ona dostarczać do opracowywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te uznany został teraz w 2019 r. Nagrodą Fundacji na pracę Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
